微生物所在植物MAPK信號轉(zhuǎn)導(dǎo)機(jī)制研究中取得新進(jìn)展

　　絲裂原活化蛋白激酶(Mitogen-activated protein kinase, MAPK)是真核生物整合胞外信號與細(xì)胞反應(yīng)的重要信號樞紐。MAPK在跨膜受體的下游，通過磷酸化不同底物蛋白來激發(fā)特異的基因表達(dá)和細(xì)胞反應(yīng)。因此，MAPK底物蛋白的研究將加深研究人員對植物感受外界信號后啟動特異細(xì)胞反應(yīng)機(jī)制的認(rèn)識。然而，蛋白磷酸化的瞬時性給MAPK底物的鑒定造成了一定的困難。中國科學(xué)院微生物研究所邱金龍課題組創(chuàng)新性地利用組成型激活形式的MPK4為誘餌，篩選擬南芥酵母雙雜交文庫獲得了其互作蛋白MYB75。MYB75是一種R2R3類轉(zhuǎn)錄因子，調(diào)控花青素的積累。研究發(fā)現(xiàn)，MPK4與MYB75在體內(nèi)相互作用，且這種互作依賴于MPK4的激酶活性。MPK4參與了光誘導(dǎo)的花青素積累，與MPK4互作是MYB75調(diào)控花青素合成的功能所必需的。進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)，MPK4可被光信號激活。激活的MPK4磷酸化MYB75，且磷酸化主要發(fā)生在Thr126 和Thr131位點(diǎn)。磷酸化使MYB75蛋白的穩(wěn)定性增加，從而顯著促進(jìn)花青素的合成。有趣的是，這種MYB75蛋白穩(wěn)定性的增加并不依賴于E3泛素連接酶COP1。研究結(jié)果揭示了MPK4介導(dǎo)的MYB75磷酸化是光誘導(dǎo)的花青素積累所必需的。

　　作為最主要的環(huán)境信號之一，光影響植物的多個生理和代謝過程。目前，對植物光受體的研究相對清楚，但是光調(diào)節(jié)下游反應(yīng)的信號轉(zhuǎn)導(dǎo)機(jī)理仍然所知甚少。該項研究工作揭示了MAPK在光信號轉(zhuǎn)導(dǎo)中發(fā)揮著重要作用。此外，該工作也為蛋白激酶底物的篩選和鑒定提供了新思路。上述研究成果已在線發(fā)表在《植物細(xì)胞》（The Plant Cell）上。邱金龍課題組的李盛楠及王文義為文章的共同第一作者，邱金龍為通訊作者。該研究得到了中科院戰(zhàn)略性先導(dǎo)科技專項（B類）和國家自然科學(xué)基金的資助。

　　圖: MPK4調(diào)控光誘導(dǎo)的花青素積累。A．低光和高光下，擬南芥野生型及pap1-D，myb75-c及mpk4-3突變體花青素積累的表型；B. 低光和高光下，擬南芥野生型及pap1-D，myb75-c及mpk4-3突變體花青素的含量；C. MPK4調(diào)控光誘導(dǎo)的花青素積累機(jī)理的模式圖。